肌肉收缩的原理

当肌肉处于静止（舒张）状态时，胞液Ca浓度较低（<10moL/L），钙离子结合亚单位(TnC)不与Ca结合，则TnC与TnI、TnT的结合较松散。此时，TnT与原肌球蛋白紧密结合，使原肌球蛋白遮盖了肌动蛋白与肌球蛋白结合部位，阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的结合；同时，TnI与肌动蛋白紧密结合，也阻止了肌动蛋白与肌球蛋白的相互作用，并抑制肌球蛋白的ATP酶活性，故肌肉处于舒张状态。
当胞液内Ca浓度增加到10moL/L -10 moL/L时，Ca便与TnC结合，之后，TnC构象变化，从而增强了TnC与TnI、TnT之间的结合力，使三者紧密结合，削弱了TnI与肌动蛋白的结合力，使肌动蛋白与TnI脱离，变成启动状态。同时，TnT使原肌球蛋白移动到肌动蛋白螺旋沟的深处，而排除了肌动蛋白与肌球蛋白相结合的障碍，于是，肌动蛋白便与肌球蛋白的头部相结合，产生有横桥的肌动球蛋白，在此蛋白中，肌动蛋白使肌球蛋白的ATP酶活性大大提高，故肌球蛋白催化ATP水解反应。产生的能量使横桥改变角度，而水解产物的释放又使横桥的位置恢复，再与另一个ATP结合，如此循环，细丝便沿粗丝滑行，肌肉发生收缩。
当胞液Ca浓度下降（<10moL/L）时，Ca与TnC分离，TnI又与肌动蛋白结合，从而使肌动蛋白恢复静状态。同时原肌球蛋白也恢复原位，从而使肌动蛋白与肌球蛋白不能结合，肌肉不能转为舒张状态。 肌肉收缩在细胞内基本是个生化过程，通过主动调节钙离子浓度而实现收缩的调节。细胞液钙离子调节的途径和方法是利用专一性高亲和性的蛋白与钙结合。这些高亲和性钙结合蛋白一般分为两类。第一类是可溶性蛋白(包括非膜结构，如肌原纤维)。钙与这类蛋白形成复合物，就能与不同的靶蛋白相互作用而发挥特殊的生理功能。第二类是膜系统。肌肉细胞的质膜、肌浆网系和线粒体内膜都含钙的转运系统。现知肌肉细胞至少有7种转运系统。它们是：质膜上的钙通道，钙钠交换体和钙──ATP酶,肌浆网系膜上的钙·ATP酶和钙释放系统以及线粒体内膜上的钙钠交换和电泳单向运送体等。不同转运系统的同时存在，反映了钙信号功能的不同要求。不同系统的存在还与各细胞器间的分工相联系,在生理钙离子浓度钙离子为10摩尔时肌浆网系转运的钙占了细胞总转运钙的90%，负责快速精细的调节。若钙离子》10摩尔，接近病理状态，线粒体内膜转运系统起主要作用。线粒体这种长周期、大容量和低亲和性的功能对肌浆网系膜上低容量但高亲和性系统来说，明显是一种补充。细胞质膜转运的钙仅占总转运钙的4～5%。这一部分虽少，却起着重要的信号作用。在心肌，这小部分钙引起肌浆网系释放大量的钙，使胞液钙浓度从10摩尔增高到10摩尔，这就是钙引起钙的释放。总之,各个转运系统和各种钙结合蛋白协调一致,按照生理功能需要，在不同的时相，调节钙离子浓度，达到收缩和舒张的功能要求。

肌丝滑动及ATP供能